ВлиÑние ионного ÑоÑтава криопротекторной Ñреды и криоконÑÐµÑ€Ð²Ð¸Ñ€Ð¾Ð²Ð°Ð½Ð¸Ñ Ð½Ð° чувÑтвительноÑÑ‚ÑŒ Ñритроцитов человека к механичеÑкому ÑтреÑÑу
DOI:
https://doi.org/10.15407/cryo29.04.317Ключевые слова:
Ñритроцит, мембрана, механичеÑÐºÐ°Ñ ÑƒÑтойчивоÑÑ‚ÑŒ, Са2 , Ð¸Ð¾Ð½Ð½Ð°Ñ Ñила, криоконÑервированиеАннотация
ИÑÑледовано влиÑние Ñлектролитов и ионов Са2+ на развитие гемолитичеÑких повреждений Ñритроцитов человека при механичеÑком ÑтреÑÑе в раÑтворах криопротекторов, а также Ñффект замораживаниÑ-отогрева клеток в приÑутÑтвии глицерола и полиÑÑ‚Ð¸Ð»ÐµÐ½Ð³Ð»Ð¸ÐºÐ¾Ð»Ñ (ПÐГ) на их механичеÑкую уÑтойчивоÑÑ‚ÑŒ. УÑтановлено, что при роÑте концентрации Ñолей во внеклеточной Ñреде, механичеÑÐºÐ°Ñ ÑтабильноÑÑ‚ÑŒ клеток ÑнижаетÑÑ. ВмеÑте Ñ Ñ‚ÐµÐ¼ отÑутÑтвие Ñлектролитов в раÑтворах криопротекторов также Ñнижает их уÑтойчивоÑÑ‚ÑŒ при механичеÑком ÑтреÑÑе. Добавление Са2+ в Ñреды повышает гемолиз клеток только в приÑутÑтвии ПÐГ, но не глицерола, очевидно, вÑледÑтвие разного влиÑÐ½Ð¸Ñ Ð´Ð°Ð½Ð½Ñ‹Ñ… вещеÑтв на активноÑÑ‚ÑŒ Са2+-регулирующих ÑиÑтем. Введение Ñоли ÑтилендиаминтетраукÑуÑной киÑлоты (ÐДТÐ) в ÑоÑтав Ñред Ñнижает уÑтойчивоÑÑ‚ÑŒ Ñритроцитов в приÑутÑтвии обоих криопротекторов, что может быть ÑвÑзано Ñ Ð²Ð»Ð¸Ñнием хелатора на мембраноÑвÑзанный Са2+. КриоконÑервирование Ñритроцитов повышает их чувÑтвительноÑÑ‚ÑŒ к механичеÑкому ÑтреÑÑу, и даже удаление криопротекторов не позволÑет воÑÑтановить ÑвойÑтва клеток до контрольных параметров.
Â
Probl Cryobiol Cryomed 2019; 29(4): XXX–XXX
Библиографические ссылки
Balasubramanian SK, Wolkers WF, Bischof JC. Membrane hydration correlates to cellular biophysics during freezing in mammalian cells. Biochim Biophys Acta. 2009; 1788(5): 945-53. CrossRef
Baunbaek M, Bennekou P. Evidence for a random entry of Ca2+ into human red cells. Bioelectrochemistry. 2008; 73(2): 145-50. CrossRef
Bernhardt I, Weiss E. Passive membrane permeability for ions and the membrane potential. In: Bernhardt I, Ellory JC, editors. Red cell membrane transport in health and disease.Berlin, Heidelberg: Springer; 2003. p. 84-109. CrossRef
Ciana A, Achilli C, Balduini C, Minetti G. On the association of lipid rafts to the spectrin skeleton in human erythrocytes. Biochim Biophys Acta. 2011; 1808(1): 183-90. CrossRef
Ciana A, Balduini C, Minetti G. Detergent-resistant membranes in human erythrocytes and their connection to the membrane-skeleton. J Biosci. 2005; 30(3): 317-28. CrossRef
Chasis JA, Mohandas N. Erythrocyte membrane deformability and stability: two distinct membrane properties that are independently regulated by skeletal protein associations. J Cell Biol. 1986; 103(2): 343-50. CrossRef
Esmann M, Fedosova NU, Marsh D. Osmotic stress and viscous retardation of the Na, K-ATPase ion pump. Biophys J. 2008; 94(7): 2767-76. CrossRef
Gulevskyy AK, Riazantsev VV, Kukushkin AI. [Role of the transmembrane potential in impairing the barrier properties of erythrocyte membranes during cryopreservation.] Biull Eksp Biol Med. 1985; 100(12): 690-1. Russian. PubMed
Harano T, Yamaguchi T, Kimoto E. Hemolytic properties of Ca2+-treated human erythrocytes under hydrostatic pressure. J Biochem. 1994; 116(4): 773-7. CrossRef
Ishiguro H, Rubinsky B. Mechanical interactions between ice crystals and red blood cells during directional solidification. Cryobiology. 1994; 31(5): 483-500. CrossRef
Kofanova OA, Zemlyanskikh NG, Ivanova L, Bernhardt I. Changes in the intracellular Ca2+ content in human red blood cells in the presence of glycerol. Bioelectrochemistry. 2008; 73(2): 151-4. CrossRef
Kucherenko YV, Bernhardt I. The study of Ca2+ influx in human erythrocytes in isotonic polyethylene (glycol) 1500 (PEG-1500) and sucrose media. Ukr Biokhim Zh. 2006; 78(6.) 46-52. PubMed
Kummerow D, Hamann J, Browning JA, et al. Variations of intracellular pH in human erythrocytes via K+(Na+)/H+ exchange under low ionic strength conditions. J Membrane Biol. 2000; 176(3): 207-16. CrossRef
Liu F, Mizukami H, Sarnaik S, Ostafin A. Calcium-dependent human erythrocyte cytoskeleton stability analysis through atomic force microscopy. J Struct Biol. 2005; 150(2): 200-10. CrossRef
Logisz CC, Hovis JS. Effect of salt concentration on membrane lysis pressure. Biochim Biophys Acta. 2005; 1717(2), 104-8. CrossRef
Manno S, Takakuwa Y, Mohandas N. Modulation of erythrocyte membrane mechanical function by protein 4.1 phosphorylation. J Biol Chem. 2005; 280(9): 7581-7. CrossRef
Mazur P, Cole KW. Roles of unfrozen fraction, salt concentration, and changes in cell volume in the survival of frozen human erythrocytes. Cryobiology. 1989; (1): 1-29. CrossRef
Moersdorf D, Egee S, Hahn C, Hanf B, Ellory C, Thomas S, Bernhardt I. Transmembrane potential of red blood cells under low ionic strength conditions. Cell Physiol Biochem. 2013; 31(6): 875-82. CrossRef
Mohandas N, Chasis JA. Red blood cell deformability, membrane material properties and shape: regulation by transmembrane, skeletal and cytosolic proteins and lipids. Semin Hematol. 1993; 30(3): 171-92. PubMed
Muldrew K. The salting-in hypothesis of post-hypertonic lysis. Cryobiology. 2008; 57(3): 251-6. CrossRef
Muldrew K, Schachar J, Cheng P, et al. The possible influence of osmotic poration on cell membrane water permeability. Cryobiology. 2009; 58(1): 62-8. CrossRef
Navarro-Prigent MJ, Séguin I, Boivin P, Dhermy D. Study of human erythrocyte membrane protein interactions by selective solubilization of Triton-skeletons. Biol Cell. 1995; 83(1): 33-8. CrossRef
Nunomura W, Takakuwa Y. Regulation of protein 4.1R interactions with membrane proteins by Ca2+ and calmodulin. Front Biosci [Internet]. 2006; [cited 01.03.2018]. (11):1522-39. Available from https://www.bioscience.org/2006/v11/af/1901/fulltext.htm CrossRef
Patton C, Thompson S, Epel D. Some precautions in using chelators to buffer metals in biological solutions. Cell Calcium. 2004; 35(5): 427-31. CrossRef
Pedersen UR, Leidy C, Westh P, Peters GH. The effect of calcium on the properties of charged phospholipid bilayers. Biochim Biophys Acta. 2006; 1758(5); 573-82. CrossRef
Ruan R, Zou L, Sun S, Liu J, Wen L, Gao D, Ding W. Cell blebbing upon addition of cryoprotectants: a self-protection mechanism. PLoS One [Internet]. 2015 [cited 01.03.2018];. 10(4): e0125746. Available from https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal. pone.0125746 CrossRef
Saragusty J, Gacitua H, Rozenboim I, Arav A. Do physical forces contribute to cryodamage? Biotechnol Bioeng. 2009; 104(4): 719-28. CrossRef
Shpakova NM, Orlova NV, Nipot EE, Aleksandrova DI. [Comparative study of mechanical stress effect on human and animal erythrocytes]. Fiziol Zh. 2015; 61(3): 75-80. Ukrainian. CrossRef
Svetina S, Kuzman D, Waugh RE, Ziherl P, Zeks B. The cooperative role of membrane skeleton and bilayer in the mechanical behaviour of red blood cells. Bioelectrochemistry. 2004; 62(2): 107-13. CrossRef
Takakuwa Y, Ishibashi T, Mohandas N. Regulation of red cell membrane deformability and stability by skeletal protein network. Biorheology. 1990; 27(3-4): 357-65. CrossRef
Takamatsu H, Rubinsky B. Viability of deformed cells. Cryobiology. 1999; 39(3): 243-51. CrossRef
Vácha R, Berkowitz ML, Jungwirth P. Molecular model of a cell plasma membrane with an asymmetric multicomponent composition: water permeation and ion effects. Biophys J. 2009; 96(11): 4493-501. CrossRef
Verstraeten SV, Mackenzie GG, Oteiza PI. The plasma membrane plays a central role in cells response to mechanical stress. Biochim Biophys Acta. 2010; 1798(9): 1739-49. CrossRef
Viallat A, Abkarian M. Red blood cell: from its mechanics to its motion in shear flow. Int J Lab Hematol. 2014; 36(3): 237-43. CrossRef
Zemlianskykh NG. The effects of cryoprotective substances on the mechanical stability and geometric parameters of human erythrocytes. Biophysics. 2018; 63(1): 66-76. CrossRef
Zemlianskykh NG, Babiychuk LA. Cryopreservation in presence of PEG-1500 affects erythrocyte surface characteristics. Probl Cryobiol Cryomed. 2015; 25(2): 104-13. CrossRef
Zemlianskykh NG, Babiychuk LA. The changes in erythrocyte Ca2+-ATPase activity induced by PEG-1500 and low temperatures. Cell and Tissue Biology. 2017, 11(2); 104-10. CrossRef
Zemlyanskikh NG, Khomenko MV. [Human erythrocyte Ca2+-ATPase activity in hypertonic media at low and physiological temperatures]. Biologicheskie Membrany 2006; 23(6): 484-92. Russian.
Zemlyanskikh NG, Kofanova OA. Modulation of human erythrocyte Ca2+-ATPase activity by glycerol: the role of calmodulin. Biochemistry (Mosc). 2006; 71(8): 900-5. CrossRef
Zemlianskykh NG, Kovalenko IF, Babijchuk LA. Peculiarities of modifications in geometric parameters and changes in osmotic fragility of human erythrocytes following their exposure in sucrose and PEG-1500 solutions. Probl Cryobiol Cryomed. 2017; 27(4): 296-310. CrossRef
Загрузки
Опубликован
Как цитировать
Выпуск
Раздел
Лицензия
Авторы, публикующие в данном журнале, соглашаются со следующим:
- Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution License, которая позволяет другим распространять данную работу с обязательным сохранением ссылок на авторов оригинальной работы и оригинальную публикацию в этом журнале.
- Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договоренности, касающиеся не-эксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге), со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.
- Авторы имеют право размещать их работу в сети Интернет (например в институтском хранилище или персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу (См. The Effect of Open Access).
