К вопроÑу о механизме антигемолитичеÑкого дейÑÑ‚Ð²Ð¸Ñ Ñ…Ð»Ð¾Ñ€Ð¿Ñ€Ð¾Ð¼Ð°Ð·Ð¸Ð½Ð° в уÑловиÑÑ… поÑтгипертоничеÑкого шока Ñритроцитов
DOI:
https://doi.org/10.15407/cryo27.03.219Ключові слова:
еритроцити, людина, поÑтгіпертонічний шок, Ð¿Ð¾Ð¿ÐµÑ€ÐµÐ´Ð½Ñ Ð¾Ð±Ñ€Ð¾Ð±ÐºÐ°, дегідратаціÑ, регідратаціÑ, хлорпромазин, фоÑфатидилÑеринАнотація
У роботі доÑліджували антигемолітичний ефект хлорпромазину(ХПР) в умовах поÑтгіпертонічного шоку (ПГШ) еритроцитів людини залежно від приÑутноÑÑ‚Ñ– речовини на різних етапах екÑперименту(Ð¿Ð¾Ð¿ÐµÑ€ÐµÐ´Ð½Ñ Ð¾Ð±Ñ€Ð¾Ð±ÐºÐ°, дегідратаціÑ, регідратаціÑ), а також методом проточної цитофлуориметрії вивчали вплив ХПРна перерозподіл  фоÑфатидилÑерину в мембранах еритроцитів. Показано, що Ð¿Ð¾Ð¿ÐµÑ€ÐµÐ´Ð½Ñ Ð¾Ð±Ñ€Ð¾Ð±ÐºÐ° еритроцитів ХПРу  концентрації180 мкмоль/л не дозволÑÑ” речовині проÑвити антигемолітичний ефект в умовах ПГШ еритроцитів. Ð’Ñтановлено, що ХПРу концентраціÑÑ…100–300 мкмоль/л не викликає транÑбішаровий перерозподіл молекул фоÑфатидилÑерину в мембранах еритроцитів. ЗахиÑний ефект ХПРреа-лізуєтьÑÑ Ð¿Ñ–ÑÐ»Ñ Ð¿ÐµÑ€ÐµÐ½ÐµÑÐµÐ½Ð½Ñ ÐºÐ»Ñ–Ñ‚Ð¸Ð½ із Ñередовища дегідратації(1,75 моль/лNaCl) до Ñередовища регідратації(0,15 моль/л NaCl), Ñке міÑтить ХПР, тобто в момент дії ÑтреÑу. Отже, механізм антигемолітичної дії ХПРв умовах ПГШ еритроцитів пов'Ñзаний із реорганізацією мембрани під Ñ‡Ð°Ñ Ð²Ð±ÑƒÐ´Ð¾Ð²ÑƒÐ²Ð°Ð½Ð½Ñ Ð² неї молекул речовини.Посилання
Ahyayauch H., Bennouna M., Alonso A., Goni F.M. Detergent effects on membranes at subsolubilizing concentrations: transmembrane lipid motion, bilayer permeabilization, and vesicle lysis/reassembly are independent phenomena. Langmuir 2010; 26(10): 7307–7313. CrossRef PubMed
Ahyayaucha H., Gallego M., Casis O., Bennouna M. Changes in erythrocyte morphology induced by imipramine and chlorpromazine. J Physiol Biochem 2006; 62(3): 199–205. CrossRef PubMed
Akel A., Hermle T., Niemoeller O.M. et al. Stimulation of erythrocyte phosphatidylserine exposure by chlorpromazine. Eur J Pharmacol 2006; 532(1): 11–17. CrossRef PubMed
Belous A.M., Bondarenko V.A., Babijchuk L.A. et al. The common mechanism of damage of cell subjected to termal shock, freezing and posthypertonic lysis. Kriobiologiya 1985; (2): 25–32.
Carafoli E., Krebs J. Why Calcium? How Calcium Became the Best Communicator. J Biol Chem 2016; 291(40): 20849–20857. CrossRef PubMed
Dunayevskaya O.N., Pantaler E.R., Shpakova N.M., Bondarenko V.A. Some possible methods of increasing red blood cell stability to the action of cold and osmotic effects after application of cation amphipates. Probl Cryobiol 1995; (1): 21–26.
Enomoto A., Takakuwa Y., Manno S. et al. Regulation of erythrocyte ghost membrane mechanical stability by chlorpromazine. Biochim Biophys Acta 2001; 1512(2): 285–290. CrossRef
Ficarra S., Russo A., Barreca D. et al. Short-term effects of chlorpromazine on oxidative stress in erythrocyte functionality: activation of metabolism and membrane perturbation. Oxid Med Cell Longev 2016; 2016: 10 p. [веб-Ñайт] https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4992801/ (cited 8.08.2016).
Fuller B.J., Lane N., Benson E.E., editors. Life in the frozen state. Boca Raton, London, New York, Washington, D.C.: CRC Press; 2004.
Gancedo J.M. Biological roles of cAMP: variations on a theme in the different kingdoms of life. Biol Rev Camb Philos Soc 2013; 88(3): 645–668. CrossRef PubMed
Gordienko E.A., Gordienko O.I., Kuleshova L.G., Rozanov L.F. Mechanisms of protecting cells from damage with extra- and intracellular ice In: Goltsev A.N., editor. Current problems of cryobiology and cryomedicine. Kharkiv, 2012. p. 9–44.
Gordienko E.A., Tovstyak V.V. Physics of biological membranes: a tutorial. Кyiv: Nauk Dumka; 2009.
Hagerstrand H., Holmstrom T.H., Bobrowska-Hagerstrand M. et al. Amphiphile-induced phosphatidylserine exposure in human erythrocytes. Mol Membr Biol 1998; 15(2): 89–95. CrossRef PubMed
Iershov S.S., Pysarenko N.A., Orlova N.V., Shpakova N.M. Effect of cationic and anionic amphiphilic compounds on hypertonic cryohemolysis of mammalian red blood cells. Fiziol Zh. 2007; 53(6): 78–84.
Jiang Y.W., Gao G., Chen Z., Wu F.G. Fluorescence studies on the interaction between chlorpromazine and model cell membranes. New J Chem 2017; 41(10): 4048–4057. CrossRef
Kawamura H., Arai M., Togari A. Inhibitory effect of chlorpromazine on RANKL-induced osteoclastogenesis in mouse bone marrow cells. Pharmacol Sci 2011; 117(1): 54–62. CrossRef
Koka S., Lang C., Boini K.M. et al. Influence of chlorpromazine on eryptosis, parasitemia and survival of Plasmodium berghe infected mice. Cell Physiol Biochem 2008; 22(1–4): 261–268.
Lieber M.R., Steck T.L. Dynamics of the holes in human erythrocyte membrane ghosts. J Biol Chem 1982; 257(19): 11660–11666.
Lubker C., Seifert R. Effects of 39 Compounds on CalmodulinRegulated Adenylyl Cyclases AC1 and Bacillus anthracis Edema Factor. PLoS One 2015; 10(5): e0124017.
Martins P.T., Velazquez-Campoy A., Vaz W.L. et al. Kinetics and thermodynamics of chlorpromazine interaction with lipid bilayers: effect of charge and cholesterol. J Am Chem Soc 2012; 134(9): 4184–4195. CrossRef PubMed
Muldrew K. The salting-in hypothesis of post-hypertonic lysis. Cryobiology 2008; 57(3): 251–256. CrossRef PubMed
Nussio M.R., Sykes M.J., Miners J.O., Shapter J.G. Kinetics membrane disruption due to drug interactions of chlorpromazine hydrochloride. Langmuir 2009; 25(2): 1086–1090. CrossRef PubMed
Olejnik O.A., Ramazanov V.V., Bondarenko V.A. Posthypertonic lysis of modified erythrocytes in citrate medium. Probl Cryobiol 2003; (1): 21-29.
Reinhart W.H., Lubszky S., Thony S., Schulzki T. Interaction of injectable neurotropic drugs with the red cell membrane. Toxicol In Vitro 2014; 28(7): 1274–1279. CrossRef PubMed
Roy A., Ye J., Deng F., Wang Q.J. Protein kinase D signaling in cancer: A friend or foe? Biochim Biophys Acta 2017; 1868(1): 283–294.
Rudenko S.V. Erythrocyte morphological states, phases, transitions and trajectories. Biochim Biophys Acta 2010; 1798(9): 1767–1778. CrossRef PubMed
Semionova E.A., Iershova N.A., Orlova N.V., Shpakova N.M. Hypotonic lysis of mammalian erythrocytes in chlorpromazine presence. EESJ 2016 (2): 7–17.
Semionova E.A., Yershova N.A., Yershov S.S., Orlova N.V., Shpakova N.M. Peculiarities of posthypertonic lysis in erythrocytes of several mammals. Probl Cryobiol Cryomed 2016; 26(1): 73–83. CrossRef
Semionova Y.A., Zemlyanskikh N.G., Orlova N.V., Shpakova N.M. Antihemolytic efficiency of chlorpromazine under posthypertonic shock and glycerol removal from erythrocytes after thawing. Probl Cryobiol Cryomed 2017; 27(1): 51–60. CrossRef
Shpakova N.M., Bondarenko V.A. The effect of chlorpromazine on the temperature and osmotic sensitivity of erythrocytes. Biokhimiia (Moscow, Russia) 1991; 56(12): 2125–2130.
Shpakova N.M., Ershov S.S., Nipot O.E. To the question about possible correlation between release of К+ions and development of hemolytic damage of mammalian erythrocytes under hypertonic cryohemolysis. Animal Biology 2008;10(1–2): 164–170.
Shpakova N.M., Pantaler E.R., Bondarenko V.A. Antihemolytic effect of chlorpromazine on erythrocytes in hyperosmotic and cold shock. Biokhimiia (Moscow, Russia) 1995; 60(10): 1624–1631.
Song C., Holmsen H., Nerdal W. Existence of lipid microdomains in bilayer of dipalmitoyl phosphatidylcholine (DPPC) and 1-stearoyl-2-docosahexenoyl phosphatidylserine (SDPS) and their perturbation by chlorpromazine: a 13C and 31P solid-state NMR study. Biophys Chem 2006;120(3): 178–187. CrossRef PubMed
Suwalsky M., Villena F., Sotomayor C.P. et al. Human cells and cell membrane molecular models are affected in vitro by chlorpromazine. Biophys Chem 2008; 135(1–3): 7–13.
Takemoto-Kimura S., Suzuki K., Horigane S.I. et al.. Calmodulin kinases: essential regulators in health and disease. J Neurochem 2017; 141(6): 808–818. CrossRef PubMed
Tsymbal L.V., Orlova N.V., Shpakova N.M. Modification of the structure-functional state of erythrocyte membranes by chlorpromazine. Biochemistry (Moscow) Supplement. Series A: Membrane and Cell Biology 2005; 22(4): 327–335.
van Genderen H.O., Kenis H., Hofstra L. Extracellular annexin A5: functions of phosphatidylserine-binding and two-dimensional crystallization. Biochim Biophys Acta 2008; 1783(6): 953–963. CrossRef PubMed
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
