Особенности белково-пептидного и углеводного состава супернатантов из личинок Tenebrio molitor

Авторы

  • Aleksandr K. Gulevsky Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков
  • Diana V. Tretiak Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

DOI:

https://doi.org/10.15407/cryo26.04.322

Ключевые слова:

Tenebrio molitor, холодовая акклимация, хроматография, пептиды, сахара, сахароспирты

Аннотация

Ð’ работе хроматографичеÑким методом иÑÑледовали молекулÑрно-маÑÑовое раÑпределение белков и пептидов из Ñупернатантов, полученных из личинок Tenebrio molitor поÑле холодовой акклимации. Ðаибольшее количеÑтво пептидних фракций имеют Ñупернатанты из неакклимированных к холоду личинок T. molitor. Показано, что холодоакклимированные личинки T. molitor Ñодержат низкомолекулÑрные пептидные фракции Ñ Ð¼. м. (540 ± 20) – (2255 ± 85) Да, а неакклимированные –значительное количеÑтво выÑокомолекулÑрных пептидов Ñ Ð¼. м. (4675 ± 225) – (6595 ± 550) Да. Определено Ñодержание Ñахаров и ÑахароÑпиртов в Ñупернатантах акклимированных к холоду и неакклимированных личинок T. molitor. УÑтановлено, что ÐºÐ¾Ð½Ñ†ÐµÐ½Ñ‚Ñ€Ð°Ñ†Ð¸Ñ Ð³Ð»ÑŽÐºÐ¾Ð·Ñ‹ у неакклимированных оÑобей T. molitor в 1,34 раза выше, чем у холодоакклимированных. Ðкклимированные личинки T. molitor Ñодержали большее количеÑтво гидрофильных и меньшее количеÑтво гидрофобных белков по Ñравнению Ñ Ð½ÐµÐ°ÐºÐºÐ»Ð¸Ð¼Ð¸Ñ€Ð¾Ð²Ð°Ð½Ð½Ñ‹Ð¼Ð¸. Также обнаружено, что неакклимированные личинки T. molitor Ñодержали низкие концентрации ÑахароÑпиртов (Ñорбитола и маннитола), которые отÑутÑтвовали у акклимированных.

Биографии авторов

Aleksandr K. Gulevsky, Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

Отдел холодовой адаптации

Diana V. Tretiak, Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

Отдел холодовой адаптации

Библиографические ссылки

Bennett V.A., Sformo T., Walters K. et al. Comparative overwintering physiology of Alaska and Indiana populations of the beetle Cucujus clavipes (Fabricius): roles of antifreeze proteins, polyols, dehydration and diapauses. J Exp Biol 2005; 208(23): 4467–4477. CrossRef PubMed

Bidlingmayer B. Preparative liquid chromatography. Moscow: Mir, 1990.

Celik Y., Drori R., Pertaya-Braun N. et al. Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth. PNAS 2013; 110(4): 1309–1314. CrossRef PubMed

D'Amico S., Marx J.C., Gerday C. et al. Activity-stability relationships in extremophilic enzymes. J Biol Chem 2003; 278(10): 7891–7896. CrossRef PubMed

Davies P.L., Hew C.L. Biochemistry of fish antifreeze proteins. The FASEB J. 1990; 4(8): 2460–2468. PubMed

Duman J.G. Environmental effects on antifreeze levels in larvae of the darkling beetle, Meracantha contracta. J Exp Zool 1977; 201(2): 333–337. CrossRef

Duman J.G. Factors involved in overwintering survival of the freeze tolerant beetle, Dendroides Canadensis. J Comp Physiol 1980; 136(1): 52–59. CrossRef

Franks F. Protein destabilization at low temperatures. Adv Prot Chem 1995; 46: 105–139. CrossRef

Garnham C.P., Natarajan A., Middleton A.J. et al. Compound icebinding site of an antifreeze protein revealed by mutagenesis and fluorescent tagging. Biochemistry 2010; 49(42): 9063–9071. CrossRef PubMed

Gilbert J.A., Hill P.J., Dodd C.E. et al. Demonstration of antifreeze protein activity in Antarctic lake bacteria. Microbiology 2004; 150(1): 171–180. CrossRef PubMed

Graether S.P., Kuiper M.J., Gagnе S.M. et al. Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect. Nature 2000; 406(6793): 325–328. CrossRef PubMed

Graham L.A., Walker V.K., Davies P.L. Developmental and environmental regulation of antifreeze proteins in the mealworm beetle Tenebrio molitor. Eur J Biochem 2000; 267(21): 6452–6458. CrossRef PubMed

Gulevsky A.K., Ryazantsev V.V., Grischenkova Ye.A., Relina L.I. Changes in protein composition of mealworms (Tenebrio molitor) during cold acclimation. Problems of Cryobiology 1995; (4): 29–32.

Jaenicke R., Bohm G. The stability of proteins in extreme environments. Curr Opin Struct Biol 1998; 8(6): 738–748. CrossRef

Kahlke T., Thorvaldsen S. Molecular characterization of cold adaptation of membrane proteins in the Vibrionaceae coregenome. PLOS One 2012; 7(12): e51761. CrossRef

Liou Y.C., Thibault P., Walker V.K. et al. A complex family of highly heterogeneous and internally repetitive hyperactive antifreeze proteins from the beetle Tenebrio molitor. Biochemistry 1999; 38(35): 11415–11424. CrossRef PubMed

Patterson J.L., Duman J.G. Purification and composition of protein antifreezes with high cysteine contents from larvae of the beetle, Tenebrio molitor. J Exp Zool 1982; 219(3): 381–384. CrossRef

Posner M. Functional validation of hydrophobic adaptation to physiological temperature in the small heat shock protein A-crystallin. PLOS One 2012; 7(3): e34438. CrossRef

Scopes R. Methods of protein purification. Moscow: Mir; 1985. 20.Singh P., Hanada Y., Singh S.M. et al. Antifreeze protein activity in Arctic cryoconite bacteria. FEMS Microbiol Lett 2014; 351(1): 14–22. CrossRef

Wohrmann A.P.A. Antifreeze glycopeptides and peptides in Antarctic fish species from the Weddell Sea and the Lazarev Sea. Mar Ecol Prog Ser 1996; 130: 47–59. CrossRef

Загрузки

Опубликован

2016-12-23

Как цитировать

Gulevsky, A. K., & Tretiak, D. V. (2016). Особенности белково-пептидного и углеводного состава супернатантов из личинок Tenebrio molitor. Проблемы криобиологии и криомедицины, 26(4), 322–330. https://doi.org/10.15407/cryo26.04.322

Выпуск

Раздел

Теоретическая и экспериментальная криобиология