МолекулÑрные оÑобенноÑти белков про- и Ñукариот, обладающих еÑтеÑтвенной адаптацией к низким температурам
DOI:
https://doi.org/10.15407/cryo25.03.219Ключові слова:
холодова адаптаціÑ, низькі температури, ферменти, Ñтруктурні білки, амінокиÑлоти, полÑрніÑÑ‚ÑŒ, гідрофобніÑÑ‚ÑŒАнотація
У роботі виÑвітлено результати доÑліджень молекулÑрних модифікацій білків холодоадаптованих організмів. Згідно з Ñ–Ñнуючими даними такі модифікації доÑÑгаютьÑÑ ÑˆÐ»Ñхом заміни амінокиÑлотних залишків у білковій молекулі, ÑÐºÐ¾Ñ€Ð¾Ñ‡ÐµÐ½Ð½Ñ Ñ‡Ð¸Ñла водневих зв'Ñзків та Ñольових міÑтків, Ð·Ð¼ÐµÐ½ÑˆÐµÐ½Ð½Ñ Ð³Ñ–Ð´Ñ€Ð¾Ñ„Ð¾Ð±Ð½Ð¾ÑÑ‚Ñ–. Зазначені модифікації збільшують гнучкіÑÑ‚ÑŒ макромолекул, що забезпечує Ñ—Ñ… функціональніÑÑ‚ÑŒ. ОбговорюєтьÑÑ Ñ€Ð¾Ð»ÑŒ внутрішньомолекулÑрних взаємодій у Ñтабілізації білків та Ñ—Ñ… функціональному Ñтані в діапазоні низьких температур.
Посилання
Adekoya O.A., Helland R., Willassen N.P. et al. Comparative sequence and structure analysis reveal features of cold adaptation of an enzyme in the thermolysin family. Proteins 2006; 62(2): 435–449. CrossRef PubMed
Aghajari N., Feller G., Gerday C. et al. Structures of the psychrophilic Alteromonas haloplanctis a-amylase give insights into cold adaptation at a molecular level. Structure 1998; 6(12): 1503–1516. CrossRef
Alimenti С., Vallesi Ð., Pedrini B. et al. Molecular Ñold-adaptation: Ñomparative аnalysis of two homologous families of psychrophilic and mesophilic signal proteins of the orotozoan ciliate, Euplotes. IUBMB Life 2009; 61(8): 838–845. CrossRef PubMed
Alvarez M., Zeelen J.P., Mainfroid V. et al. Triose-phosphate isomerase (TIM) of the psychrophilic bacterium Vibrio marinus. J Biol Chem 1998; 273(4): 2199–2206. CrossRef PubMed
Arnоrsdоttir J., Smaradоttir R.B., Magnusson O. et al. Characterization of a cloned subtilisin-like serine proteinase from a psychrotrophic Vibrio species. Eur J Biochem 2002; 269(22): 5536–5546. CrossRef
Bar-Dolev M., Celik Y., Wettlaufer J.S. et al. New insights into ice growth and melting modifications by antifreeze proteins. J R Soc Interface 2012; 9(77): 3249–3259. CrossRef PubMed
Branden C., Tooze J. Introduction to protein structure. New York: Garland; 1999.
Celika Y., Drorib R., Pertaya-Brauna N. et al. Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth. PNAS 2013; 110(4): 1309–1314. CrossRef PubMed
Chakravarty S., Varadarajan R. Elucidation of factors responsible for enhanced thermal stability of proteins: a structural genomics based study. Biochemistry 2002; 41(25): 8152–8161. CrossRef
Ciardiello M.A., Camardella L., Carratore V. et al. L-glutamate dehydrogenase from the antarctic fish Chaenocephalus aceratus. Primary structure, function and thermodynamic characterisation: relationship with cold adaptation. Biochim Biophys Acta 2000; 1543(1): 11–23. CrossRef
Coquelle N., Fioravanti E., Weik M. et al. Activity, stability and structural studies of lactate dehydrogenases adapted to extreme thermal environments. J Mol Biol 2007; 374(2): 547–562. CrossRef PubMed
Craig E.A., Gambill B.D., Nelson R.J. Heat shock proteins: molecular chaperones of protein biogenesis. Microbiol Rev 1993; 57(2): 402–414. PubMed
D'Amico S., Gerday C., Feller G. Activity stability relationships in extremophilic enzymes. J Biol Chem 2003; 278(10): 7891–7896. CrossRef PubMed
DasSarma S., Capes M.D., Karan R. et al. Amino acid substitutions in cold-adapted proteins from Halorubrum lacus-profundi, an extremely halophilic microbe from Antarctica. PLoS ONE 2013; 8(3): e58587. CrossRef PubMed
Dode L., Baelen K.V., Wuytack F. et al. Low temperature molecular adaptation of the skeletal muscle sarco(endo)plasmic reticulum Ca2+-ATPase 1 (SERCA 1) in the wood frog (Rana sylvatica). J Biol Chem 2001; 276(6): 3911–3919. CrossRef PubMed
Duman J.G. Antifreeze and ice nucleator proteins in terrestrial arthropods. Annu Rev Physiol 2001; 63: 327–357. CrossRef PubMed
Fields P.A. Protein function at thermal extremes: balancing stability and flexibility. Comp Biochem Physiol A 2001; 129(2–3): 417–431. CrossRef
Fields P.A., Houseman D.E. Decreases in аctivation еnergy and substrate affinity in cold-adapted A4-lactate dehydrogenase: evidence from the Antarctic notothenioid fish Chaenocephalus aceratus. Mol Biol Evol 2004; 21(12): 2246–2255. CrossRef PubMed
Franks F. Protein destabilization at low temperatures. Adv Prot Chem 1995; 46: 105–139. CrossRef
Garnham C.P., Natarajan A., Middleton A.J. et al. Compound ice-binding site of an antifreeze protein revealed by mutagenesis and fluorescent tagging. Biochemistry 2010; 49(42): 9063–9071. CrossRef PubMed
Georlette D., Damien В., Blaise V. et al. Structural and functional adaptations to extreme temperatures in psychrophilic, mesophilic, and thermophilic DNA ligases. J Biol Chem 2003; 278(39): 37015–37023. CrossRef PubMed
Georlette D., Jonsson Z.O., Van Petegem F. et al. A DNA ligase from the psychrophile Pseudoalteromonas haloplanktis gives insights into the adaptation of proteins to low temperatures. Eur J Biochem 2000; 267(12): 3502–3512. CrossRef PubMed
Gianese G., Bossa F., Pascarella S. Comparative structural analysis of psychrophilic and meso- and thermophilic enzymes. Proteins 2002; 47(2): 236–249. CrossRef PubMed
Gromiha M.M., Thomas S., Santhosh C. Role of cation-pi interactions to the stability of thermophilic proteins. Prep Biochem Biotechnol 2002: 32(4): 355–362. CrossRef PubMed
Gulevsky A.K., Relina L.I, Pogozhikh Ye.G. Influence of season and temperature regimen on tissue proteins spectrum in the goldfish Carassius auratus. Gidrobiologicheskiy Zhurnal 2010; 46(3): 79–85.
Gulevsky A.K., Ryazantsev V.V., Grishchenkova Ye.A., Relina L.I. Changes in protein composition of mealworms (Tenebrio molitor) during cold acclimation. Problems of Cryobiology 1995; (4): 29–32.
Jaenicke R., Bohm G. The stability of proteins in extreme environments. Curr Opin Struct Biol 1998; 8(6): 738–748. CrossRef
Kahlke T., Thorvaldsen S. Molecular characterization of cold adaptation of membrane proteins in the Vibrionaceae core-genome. PLOS ONE 2012; 7(12): 1–9. CrossRef PubMed
Koutsioulis D., Wang E., Tzanodaskalaki M. et al. Directed evolution on the cold adapted properties of TAB5 alkaline phosphatase. Protein Eng Des Sel 2008; 21(5): 319–327. CrossRef PubMed
Kumaki Y., Kawano K., Hikichi K. et al. A circular loop of the 16-residue repeating unit in ice nucleation protein. Biochem Byophys Res Commun 2008; 371(1): 5–9. CrossRef PubMed
Kumar S., Ma B., Tsai C.J. et al. Electrostatic strengths of salt bridges in thermophilic and mesophilic glutamate dehydrogenase monomers. Proteins 2000; 38(4): 368–383. CrossRef
Leiros H.K., Willassen N.P., Smalаs A.O. Structural comparison of psychrophilic and mesophilic trypsins. Elucidating the molecular basis of cold-adaptation. Eur J Biochem 2000; 267(4): 1039–1049. CrossRef PubMed
Li W., Godzik A. Cd-hit: a fast program for clustering and comparing large sets of protein or nucleotide sequences. Bioinformatics 2006; 22(13): 1658–1659. CrossRef PubMed
Lonhienne T., Zoidakis J., Vorgias C.E. et al. Modular structure, local flexibility and cold-activity of a novel chitobiase from a psychrophilic Antarctic bacterium. J Mol Biol 2001; 310: 291–297. CrossRef PubMed
Michaux C., Massant J., Kerff F. et al. Crystal structure of a cold-adapted class C beta–lactamase. FEBS J 2008; 275(8): 1687–1697. CrossRef PubMed
Muryoi N., Matsukawa K., Yamade K. et al. Purification and properties of an ice-nucleating protein from an ice-nucleating bacterium, Panthoea ananatis KUIN–3. J Biosci Bioeng 2003; 95(2): 157–163. CrossRef
Nikitin E.B. Microbiology of the basics of immunology. Pavlodar: Arman–PV; 2004.
Olufsen M., Smalas A.O., Moe E. et al. Increased flexibility as a strategy for cold adaptation: a comparative molecular dynamics study of cold- and warm-active uracil DNA glycosylase. J Biol Chem 2005; 280(18): 18042–18048. CrossRef PubMed
Posner M., Kiss A.J., Skiba J. et al. Functional validation of hydrophobic adaptation to physiological temperature in the small heat shock protein aA-crystallin. PLoS One 2012; 7(3): e34438. CrossRef PubMed
Rizzello Ð., Romano A., Kottrab G. et al. Protein cold adaptation strategy via a unique seven-amino acid domain in the icefish (Chionodraco hamatus) PEPT1 transporter. PNAS 2013; 110(17): 7068–7073. CrossRef PubMed
Roy D., Sengupta S. Structural features of a cold–adapted Alaskan bacterial lipase. J Biomol Struct Dyn 2007; 24(5): 463–470.
Russell R.J., Gerike U., Danson M.J. et al. Structural adaptations of the cold-active citrate synthase from an Antarctic bacterium. Structure 1998; 6(3): 351–361. CrossRef
Saelensminde G., Halskau O.Jr., Jonassen I. Amino acid contacts in proteins adapted to different temperatures: hydrophobic interactions and surface charges play a key role. Extremophiles 2009; 13(1): 11–20. CrossRef PubMed
Sato Y., Watanabe S., Yamaoka N. et al. Gene cloning of cold-adapted isocitrate lyase from a psychrophilic bacterium, Colwellia psychrerythraea, and analysis of amino acid residues involved in cold adaptation of this enzyme. Extremophiles 2008; 12(1): 107–117. CrossRef PubMed
Schiffer C.A., Dotsch V. The role of protein-solvent interactions in protein unfolding. Curr Opin Biotechnol 1996; 7(4): 428–432. CrossRef
Scotter A.J., Marshall C.B., Graham L.A. et al. The basis for hyperactivity of antifreeze proteins. Cryobiology 2006; 53(2): 229–239. CrossRef PubMed
Sigtryggsdottir A.R., Papaleo E., Thorbjarnardottir S.H. et al. Flexibility of cold- and heat-adapted subtilisin-like serine proteinases evaluated with fluorescence quenching and molecular dynamics. Biochim Biophys Acta 2014; 1844(4): 705–712. CrossRef PubMed
Smalas A.O., Leiros H.K., Os V. et al. Cold adapted enzymes. Biotechnol Ann Rev 2000; 6: 1–57. CrossRef
Thomas A.S., Elcock A.H. Molecular simulations suggest protein salt bridges are uniquely suited to life at high temperatures. J Am Chem Soc 2004; 126(7): 2208–2214. CrossRef PubMed
Wu Z., Qin L., Walker V.K. Characterization and recombinant expression of a divergent ice nucleation protein from Pseudomonas borealis. Microbiology 2009; 155(4): 1164–1169. CrossRef PubMed
Zhou J., Zhang R., Shi P. et al. A novel low-temperature-active beta-glucosidase from symbiotic Serratia sp. TN49 reveals four essential positions for substrate accommodation. Appl Microbiol Biotechnol 2011; 92(2): 305–315. CrossRef PubMed
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2020 Aleksandr K. Gulevsky, Diana V. Tretiak
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
